構造生物学：Blastochloris viridis LH1–RC複合体の分解能2.9 Åでのクライオ電子顕微鏡構造

集光性タンパク質複合体1–反応中心（LH1–RC）複合体は、細菌が行う光合成の中心となる機能要素である。今回我々は、Blastochloris viridis由来のバクテリオクロロフィルbを含むLH1–RC複合体の分解能2.9 Åでのクライオ（極低温）電子顕微鏡構造を示す。これによって、赤外光吸収の構造基盤とLH1複合体中でのキノン移動の分子機構が明らかになった。三重リングとなっているLH1複合体は、17個のαポリペプチドと16個のγポリペプチドの間に17個のβポリペプチドが挟まれて円形に並んだ構造である。γアポタンパク質はβポリペプチドの間に密に詰め込まれていて、LH1構造をひとまとめに組み合わせて安定化している。こうした構造は、バクテリオクロロフィルb対のMg–Mg距離が短いことと相まって、バクテリオクロロフィルbの吸収帯が長波長側に大きくシフトする原因の1つとなっている。17番目のγポリペプチドが「欠けている」ことでLH1リング中に孔が作り出され、その近くにある結合ポケットはキノン（Q_P）を折りたたむ際の鋳型となっている。キノンは、この孔を通過する前に搬出に適したコンパクトなコンホメーションとなっており、ここから拡散して最終的にはシトクロムbc₁複合体へとたどり着く。

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