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細胞生物学：エンドフィリンはクラスリン非依存性エンドサイトーシス経路の特徴であり、これを制御している
Nature 517, 7535 doi: 10.1038/nature14067
エンドサイトーシスは微量栄養素の細胞内取り込みや膜構成要素の入れ替えに必要とされる。エンドフィリンはクラスリン介在性エンドサイトーシスの構成要素とされてきた。今回我々は、哺乳類細胞ではエンドフィリンが、迅速に起こる細管小胞性（tubulovesicular）エンドサイトーシス経路の特徴であり、AP2およびクラスリンに依存しないこの経路を制御していることを示す。この経路は、積み荷受容体へのリガンド結合の際に活性化され、ダイナミン、Rac、ホスファチジルイノシトール 3-OHキナーゼ、PAK1やアクチン重合の阻害物質により阻害され、またCdc42阻害によって活性化される。この経路は、細胞の先端部に特に多く見いだされる。そこでは、SHIP1およびSHIP2によるホスファチジルイノシトール 3,4,5-三リン酸の脱リン酸化によって産生されるホスファチジルイノシトール 3,4-ビスリン酸がラメリポディンを集合させていて、ラメリポディンは次いでエンドフィリンと結合する。この経路は、複数のGタンパク質共役受容体（α2aおよびβ1アドレナリン受容体、D3およびD4ドーパミン受容体、ムスカリン性アセチルコリン受容体4など）や、受容体型チロシンキナーゼ（EGFR、HGFR、VEGFR、PDGFR、NGFR、IGF1R）、またインターロイキン2受容体のリガンドによって引き起こされる取り込みを仲介する。我々は、この新しいエンドサイトーシス経路をFEME（fast endophilin-mediated endocytosis）と呼んでいる。
