素粒子物理学:ビッグバンで起こった相転移?
Particle physics: Did the Big Bang boil? p.637
標準的な理論では、宇宙の進化のある時点で遊離状態のクォークとグルーオンが結合して、今日みられるようなハドロン物質になったと考えられている。しかし、こうした移行は突然起こったのだろうか、それともなだらかに進行したのだろうか
doi: 10.1038/443637a
標準的な理論では、宇宙の進化のある時点で遊離状態のクォークとグルーオンが結合して、今日みられるようなハドロン物質になったと考えられている。しかし、こうした移行は突然起こったのだろうか、それともなだらかに進行したのだろうか
doi: 10.1038/443637a
ショウジョウバエの祖先がもっていた複眼では、1 個の個眼面は像の1 点しかとらえることができなかった。光感受性の細胞を分割するというやり方によって、とらえる点の数は7 個にまで増え、眼の分解能は大幅に上昇した
doi: 10.1038/nature05209
doi: 10.1038/443641a
doi: 10.1038/443642b
doi: 10.1038/443642a
doi: 10.1038/443643a
doi: 10.1038/443645a
doi: 10.1038/443646a
doi: 10.1038/nature05111
Elongation factor eEF3 is an ATPase that, in addition to the two canonical factors eEF1A and eEF2, serves an essential function in the translation cycle of fungi. eEF3 is required for the binding of the aminoacyl-tRNA–eEF1A–GTP ternary complex to the ribosomal A-site and has been suggested to facilitate the clearance of deacyl-tRNA from the E-site. Here we present the crystal structure of Saccharomyces cerevisiae eEF3, showing that it consists of an amino-terminal HEAT repeat domain, followed by a four-helix bundle and two ABC-type ATPase domains, with a chromodomain inserted in ABC2. Moreover, we present the cryo-electron microscopy structure of the ATP-bound form of eEF3 in complex with the post-translocational-state 80S ribosome from yeast. eEF3 uses an entirely new factor binding site near the ribosomal E-site, with the chromodomain likely to stabilize the ribosomal L1 stalk in an open conformation, thus allowing tRNA release.
doi: 10.1038/nature05126
doi: 10.1038/nature05157
doi: 10.1038/nature05147
doi: 10.1038/nature05120
doi: 10.1038/nature05148
doi: 10.1038/nature05169
doi: 10.1038/nature05163
doi: 10.1038/nature05177
doi: 10.1038/nature05128
doi: 10.1038/nature05193
doi: 10.1038/nature05123
doi: 10.1038/nature05162
doi: 10.1038/nature05164