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細胞：結核菌Mycobacterium tuberculosisで見られる膜内タンパク質分解による細胞壁の組成と毒性の調節

2005年7月21日 Nature 436, 7049 doi: 10.1038/nature03713

結核菌（Mycobacterium tuberculosis）感染は、世界中でずっと続いている深刻な健康問題であり、毎年死者は200万人に上る。結核菌細胞壁に含まれる構造的に多様な脂質はどれも、毒性や感染持続性にそれぞれ独自の役割を担っているが、細胞壁の組成を調節する分子機構は解明されていない。高等真核生物では、膜の組成はsite twoプロテアーゼ（S2P）によるステロール調節エレメント結合タンパク質の分解によって調節されている。このタンパク質は脂質生合成を制御する膜結合性転写因子である。また、S2Pは基質タンパク質を膜貫通部分内部で切断する広くみられる膜結合メタロプロテアーゼファミリーの中で最初に見つかったものである。本論文では、これまで性質が解明されていなかった結核菌S2Pホモログ（Rv2869c）が、結核菌細胞壁の組成とin vivoでの増殖とin vivoでの感染持続性を制御していることを明らかにする。これらの結果は、調節を受けて行われる膜内部でのタンパク質分解が、原核生物での保存された膜成分組成制御機構であることを確証しており、このタンパク質分解が結核菌の細胞壁毒性決定因子の近傍に位置する調節機構であることを示している。

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