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構造生物学：細菌の炭素–リンリアーゼ装置の構造的知見
Nature 525, 7567 doi: 10.1038/nature14683
リンは全ての生命に必要な物質で、微生物はいくつかの代謝経路を介して環境からリンを抽出できる。リンの供給が限られているとき、一部の細菌はホスホン酸化合物を使うことができ、それには安定な炭素–リン（C–P）結合を切断するために特殊化した酵素装置が必要である。その重要性にもかかわらず、この装置がホスホン酸塩を異化する仕組みの詳細はよく分かっていない。今回我々は、240キロダルトンの大腸菌（Escherichia coli）C–Pリアーゼのコア複合体（PhnG–PhnH–PhnI–PhnJ；PhnGHIJ）の結晶構造を決定し、これが自己相同のサブユニットが絡み合った予想外のネットワークからなる2回対称性ヘテロ八量体であることを示す。この複合体には、2つの活性部位候補が含まれていて、それらがホスホン酸化合物をATPと共役させ、続いてC–P結合を加水分解すると考えられる。我々は、電子顕微鏡を用いて複合体上にPhnKの結合部位をマッピングし、これがPhnJの保存された挿入ドメインと結合することを示す。我々の結果により、細菌のホスホン酸塩分解を理解するための構造基盤が与えられた。
