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構造生物学：細菌アミロイド分泌チャネルCsgGの構造と機能に関する考察
Nature 516, 7530 doi: 10.1038/nature13768
Curli線毛は、バクテロイデス門やプロテオバクテリア門（主にαとγクラス）の細菌により形成される菌膜バイオフィルム中に含まれる細胞外マトリックスの主なタンパク質成分を構成する機能性アミロイド繊維である。Curliは、病原性株で適応優位性を与え、菌血症の際には強い炎症促進性応答を誘発する。Curli形成には、外膜リポタンパク質CsgGと2つの可溶性アクセサリータンパク質CsgEとCsgFから構成される専用のタンパク質分泌装置が必要である。今回我々は、大腸菌（Escherichia coli）由来CsgGの、脂質が付加されていない可溶性型と、膜から抽出された天然のコンホメーションのX線構造を報告する。CsgGは、9つのアンチコドン結合ドメイン様ユニットから構成されるオリゴマー輸送複合体を形成していて、36本のストランドからなるβバレルが膜を横切ってペリプラズム中のケージ様の前庭へつながっている。その膜貫通ドメインとペリプラズムドメインは、0.9 nmのチャネル狭窄部で分離されていて、この狭窄部分はフェニルアラニン、アスパラギンとチロシンの3つが同心状に重なって作られる輪からなり、これが分泌孔を通って伸びた形状になったポリペプチド基質を誘導していると考えられる。選択性因子CsgEは、分泌チャネルのペリプラズム側の面に結合してこれを閉じる九量体アダプターを形成し、24000 Å3の狭窄部前室を作り出している。我々の構造、機能および電気生理学的解析から、CsgGはゲートのない非選択性のタンパク質分泌チャネルで、拡散現象に基づいてエントロピーで駆動される輸送機構を使っていると考えられる。
