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生物物理：三量体であるナトリウム依存性アスパラギン酸輸送体の単一分子中で起こる同期しないサブユニット運動
Nature 502, 7469 doi: 10.1038/nature12538
興奮性アミノ酸輸送体（EAAT）はグルタミン酸などのアミノ酸の取り込みを媒介する二次輸送タンパク質である。EAATは、シナプス後ニューロンの脱分極後にシナプス間隙から興奮性神経伝達物質を除去することによって、神経信号伝達で重要な役割を果たしている。EAATの輸送機構を理解するために集中的に研究されてきたモデル系が、古細菌のアスパラギン酸輸送体GltPhである。ホモ三量体であるGltPh中の各サブユニットが、1つのアスパラギン酸分子と3つのNa+イオンの共役輸送に加えて、Cl−イオンの非共役な流れを維持している。最近報告されたGltPhの結晶構造から、サブユニットがとり得る3つのコンホメーションが明らかになったが、個々のサブユニットの運動が協調して輸送を維持しているのかどうかは不明である。今回我々は、単一分子蛍光共鳴エネルギー移動（FRET）を用いて、膜に埋め込まれた個々のGltPh三量体のコンホメーション動態を直接観察した結果を報告する。通常用いられる界面活性剤のミセル中でなく、脂質二重層中の輸送体を解析することで、生理的条件に近い条件を達成した。我々は、FRETレベル遷移の動態から、GltPhの3つのサブユニットは、確率論的かつそれぞれ独立にコンホメーション変化を起こすと結論する。
