細胞：Muトランスポゾソームの構造から明らかになるDDEリコンビナーゼの進化

バクテリオファージMuの転位の研究は、レトロウイルスの組み込みやV(D)J組み換えを始めとする多くのDNA転位反応の解明に道を開いた。今回我々は、Muのトランスポゾソーム［バクテリオファージのDNAの両端および標的DNAと複合体を形成したMuのトランスポザーゼ（MuA）］の構造を、分解能に異方性のある（方向により5.2 Å、5.2 Å、3.7 Å）データと、これまでに決定されている個々のドメインの構造とを組み合わせて明らかにした。高度に絡み合った構造から、化学的活性が対合複合体の形成に依存する理由を明らかにするとともに、個々のドメインは結合する部位が異なれば、異なった役割を果たすことが明らかになった。またこの構造から、最終産物複合体では安定性が増す理由や、この複合体がATP依存性アンフォルダーゼClpXによって選択的に認識される理由が説明できる。MuAやほかの多くのリコンビナーゼには、構造が保存された「DDE」触媒ドメインが共通して含まれるが、入手可能な限られた数の複合体の構造の比較から、in transでの触媒作用や標的DNAが屈曲することなど、保存された性質の一部は、機能にとって重要なために収斂進化によって生じたことが示された。

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