Letter 構造生物学：ATPアーゼSecAツーへリックスフィンガーのタンパク質透過における役割 2008年10月16日 Nature 455, 7215 doi: 10.1038/nature07439 多くのタンパク質で、タンパク質の一部または全部が、原核生物の場合は細胞膜、真核生物の場合は小胞体膜を透過するのは、生合成の重要な過程である。細菌では、分泌タンパク質は通常その合成の完了後に、SecY複合体により作られるタンパク質輸送チャネルと細胞質のATPアーゼSecAとの相互作用により膜を透過する。SecYチャネルを通してSecAがどのように基質を移動させるのかは、はっきりしていない。しかし、SecAとSecYの複合体の構造が最近解かれ、SecYチャネルの細胞質側の開口部に挿入されたSecAのツーへリックスフィンガー・ドメインによりポリペプチド鎖が移動されるという可能性が示された。今回我々はジスルフィド架橋を用いて、大腸菌（Escherichia coli）SecAのツーヘリックスフィンガーの先端ループと、SecYが作る孔のちょうど入口にあるポリペプチド鎖との相互作用を明らかにする。変異導入により、このループのチロシンが透過に特に重要だが、他の数種の大きな疎水的残基と置換可能であることが示された。我々は、SecAのツーヘリックスフィンガーがポリペプチド鎖をSecYチャネルへ動かし、チロシンが基質との主な接触部位となるという、六量体であるタンパク質輸送ATPアーゼで考えられているのと似た機構を提案する。 Full Text PDF 目次へ戻る
