DNA複製フォークにおける片鎖メチル化CpGジヌクレオチドの維持メチル化は、ゲノムのメチル化パターンを有糸分裂の間に忠実に継承するのに重要である。UHRF1（ubiquitin-like, containing PHD and RING finger domains 1）は、維持メチル化を行うメチルトランスフェラーゼであるDNAヌクレオチドメチルトランスフェラーゼ1（DNMT1）およびDNMT1の基質である片鎖メチル化CpGと相互作用するので、維持メチル化に必要である。本論文では、片鎖メチル化CpG部位をもつDNAと複合体を作った、マウスUHRF1のSRA（SET and RING-associated）ドメインの結晶構造を示す。DNAは主溝と副溝の両方で、DNAへリックスの中央に入り込む2つのループと接触している。5-メチルシトシンはDNAへリックスから完全にフリップアウトしており、平面的なスタッキングによる接触、ワトソン・クリック型の極性水素結合と5-メチルシトシンに特異的なファンデルワールス相互作用により結合ポケットに置かれている。このように、UHRF1は以前には知られていなかったDNA結合モジュールをもち、塩基フリップアウト機構を使ってDNAと相互作用する、酵素ではない、配列特異的なDNA結合タンパク質ドメインの最初の例である。
