Letter 細胞：SNARE-アダプター相互作用はクラスリン被覆小胞の積み荷認識の新たな様式である 2007年11月22日 Nature 450, 7169 doi: 10.1038/nature06353 SNARE（soluble NSF attachment protein receptor）は、輸送小胞の融合に特異性とエネルギーをもたらすのに重要な役割を果たすII型膜タンパク質であり、それゆえ小胞と細胞小器官膜の間に正確に入り込まなければならない。他のすべての積み荷と同様に、SNAREは小胞被覆の構成要素との直接的な相互作用によって形成中の小胞に選り分けられる必要がある。今回我々は、SNAREのクラスリン被覆小胞への選別を支配する詳細な分子機構、すなわちマウスSANREであるVti1bの3本のヘリックス束からなるHabcドメインの、ヒトクラスリンアダプターepsinR（EPNR、CLINT1とも呼ばれる）による直接認識の機構を調べた。それぞれのドメイン、および複合体の構造から、この相互作用は解離定数が22 µMであり、それぞれ約15残基からなる表面のパッチを介して行われ、そのトポグラフィーは各ドメインの全体的な折りたたみによって決まることがわかる。点変異によって境界面を破壊するとin vitroでの相互作用が消失し、Vti1bは後期エンドソームおよびリソソームに再局在するようになる。このクラスリン被覆構成要素と積み荷の間の新発見の、特異性の高い表面間相互作用は、広くみられるAP（assembly polypeptide）複合体やGGAアダプターによる短い、線状の積み荷モチーフの結合とは異なっており、そのためにクラスリン被覆小胞に取り込まれる際に、通常のモチーフをもつ積み荷による競合の影響を受けにくい。我々は、多くのSNAREのゴルジ後の輸送が、概念的には類似しているが、機構的には異なる相互作用によって制御されているのだろうと考える。 Full Text PDF 目次へ戻る
