Article 生化学：ヌクレオチドに依存したチューブリンの湾曲柔軟性が微小管集合を調節する 2005年6月16日 Nature 435, 7044 doi: 10.1038/nature03606 重合した直線状プロトフィラメント中のチューブリンの原子レベルの構造は、細胞内の脱重合因子と結合した湾曲状態のコンホメーションにおける構造とは明確に異なる。ヌクレオチド含量は同一であり、またいずれの状態においても、GTP結合二量体内接触面のコンホメーションはGDP結合二量体間接触面と区別できないほどよく似ている。本論文では、微小管重合および加水分解サイクルの開始点と終点に対応する2つの構造を提示し、縦方向と横方向の集合にヌクレオチドの状態が重要な役割を果たすことを報告する。脱重合因子が存在しない場合には、GDPを結合したチューブリンに二量体内および二量体間の特徴的な相互作用が認められ、このためGTPとGDPの接触面は区別される。非加水分解型GTP類似体GMPCPPと結合した低温で安定なチューブリン重合体には半保存型の側面相互作用が含まれ、縦方向の接触面の直線化は連続的に進むというモデルが支持される。すなわち、まずGTP結合によりコンホメーション変化が起こり、それによって二量体が十分に直線化して側面接触が形成され非管状中間体ができる。微小管への閉鎖にはGTPの加水分解は必要ない。 Full Text PDF 目次へ戻る
