Article 構造生物学：セムリキ森林熱ウイルス融合タンパク質のコンフォメーション変化とタンパク質-タンパク質相互作用 2004年1月22日 Nature 427, 6972 doi: 10.1038/nature02239 生体膜の融合には、特異的な脂質相互作用タンパク質が関わっており、このタンパク質が最初に融合孔の形成と拡大を引き起こす。本論文では、セムリキ森林熱ウイルス融合糖タンパク質E1の細胞外ドメインについて、低pHで誘導される三量体型の結晶構造を報告する。E1は折り返されたコンフォメーションを取っている。融合後に全長タンパク質がとる最終的な構造中で、融合ペプチドループと膜貫通アンカーが棒状の安定なタンパク質の同じ末端に位置するのは、この折り返し構造によるものと考えられる。融合ペプチドループで見られるコンフォメーションは、ループが脂質二重膜の外側の単分子層のみと相互作用することと矛盾しない。結晶中で見られる隣接するE1三量体間での融合ペプチドループの接触と電子顕微鏡観察の結果とから、膜融合の初期段階においては5個の三量体がとる中間的な配置により、ウイルス膜と標的膜に先端が向かい合う形で２つの乳頭様の変形が作られ、それが融合孔の形成につながると考えられる。CNRS-INRA（仏）およびアルバートアインシュタイン医科大学（米） Full Text PDF 目次へ戻る
