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生化学:酵母のRat1エキソヌクレアーゼは、RNAポリメラーゼIIによる転写終結を促進する

Nature 432, 7016 doi: 10.1038/nature03041

RNAポリメラーゼII(RNApII)の最も大きなサブユニットのカルボキシ末端ドメイン(CTD)は、YSPTSPSというコンセンサス配列をもつヘプタペプチドの反復配列でできている。CTDのリン酸化パターンの違いが、さまざまなメッセンジャーRNAプロセシング因子が結合する際の認識部位として働いて、転写とmRNAプロセシングとを結びつけている。ポリアデニル化因子はCTDのセリン2のリン酸化によって転写と同時に動員される因子で、転写の終結にも必要である。RNApIIが転写中にポリ(A)部位を通り過ぎると、ポリアデニル化装置によってRNAが切断され、それより下流は分解される。本論文では、Rtt103とRat1/Rai1 5′→3′エキソヌクレアーゼがタンパク質をコードする遺伝子の3′末端に配置されることを示す。rat1-1細胞やrailΔ細胞では、ポリアデニル化部位の3′側RNAの安定性が非常に高くなり、多くの遺伝子で転写終結に異常がみられる。これらの知見は、ポリ(A)部位の切断とその後に起こるRat1による3′側下流のRNAの分解が転写終結の引き金となるというモデルを裏付けている。

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