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構造生物学：リボソーム上での伸長因子SelBのGTPアーゼ活性化経路
Nature 540, 7631 doi: 10.1038/nature20560
生命の全てのドメインにおいて、セレノシステイン（Sec）は、特殊な翻訳因子（細菌ではSelB）の助けを借りてSec特異的なtRNA（tRNASec）によりリボソームに運ばれる。Sec-tRNASecは、下流のmRNAステムループの隣にあるUGA終止コドンを再コードする。今回我々は、単粒子低温電子顕微鏡法を用いて、大腸菌（Escherichia coli）のUGAリコーディング経路上の6つの中間体の構造を得た。これらの構造によって、SelBによるSec-tRNASec結合の特異性が説明され、Sec-tRNASecの大規模な再編成が明らかになった。SelB–Sec-tRNASecのリボソームへの最初の結合とコドン読み取りに際して、30Sサブユニットは開状態のコンホメーションをとり、50Sサブユニットのサルシン–リシンループ（SRL）はSec-tRNASecによって覆われる。続くコドン認識によって解読部位が局所的に閉じ、これがSec-tRNASecをSRLから遠ざけることで、30Sサブユニットのショルダードメインの全体的な閉鎖が引き起こされる。その結果、SelBはSRL上にドッキングして、SelBのGTPアーゼを活性化する。これらの結果は、コドン認識が翻訳GTPアーゼのGTPアーゼ活性化を引き起こす機構を明らかにしている。
