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細胞生物学：SNARE複合体回収機械の作用機構に関する考察
Nature 518, 7537 doi: 10.1038/nature14148
進化の過程で保存されてきたSNARE（soluble N-ethylmaleimide sensitive factor attachment protein receptor）タンパク質は、真核生物で膜融合を駆動する複合体を形成する。ATPアーゼのNSF（N-ethylmaleimide sensitive factor；N-エチルマレイミド感受性因子）は、SNAP（soluble NSF attachment protein）と共に働いてSNARE複合体をそのタンパク質成分に分解し、個々のSNAREが次の融合に使えるようにする。今回我々は、ATPまたはADPが結合したNSFと、NSF/SNAP/SNARE（20S）超複合体について、単一粒子低温電子顕微鏡法を用いて、対称性を課すことなく、ニア原子分解能からサブナノメートル分解能で決定した構造を報告する。ATPまたはADPが結合したNSFのコンホメーションは大きく異なっていて、このようなコンホメーション変化が力を発生するのだろう。20S超複合体では対称性の破れが見られ、これはNSFのATPアーゼドメインの6回対称からSNARE複合体の準4回対称への移行によるものである。SNAPは、SNARE複合体とは逆向きの構造的ねじれを作って相互作用しており、これが巻き戻し機構の1つと考えられる。NSFとSNAP、SNAREの界面には、特徴的な静電パターンが見られ、1種類のNSF/SNAPと多数のSNARE複合体との作用を可能にする仕組みを示唆している。
