分子生物学：GTPアーゼ活性と60S前駆体のリモデリングATPアーゼ活性の共役がリボゾーム核外輸送のチェックポイントを形成する
Nature 505, 7481 doi: 10.1038/nature12731
真核生物のリボソームは、核小体から細胞質にまで及ぶ複雑な経路によって組み立てられ、また、多くのエネルギー消費酵素によって働いている。核外輸送はリボゾーム前駆体の成熟における重要な不可逆段階であるが、核外輸送能力を適時に獲得するのを支える機構はほとんど理解されていない。本論文では、出芽酵母（Saccharomyces cerevisiae）の保存されたGTPアーゼであるNug2（別名Nog2；ヒトではNGP-1、GNL2あるいはヌクレオステミン2とも呼ばれる）が、核外輸送能力の適時獲得に主要な役割を担っていることを示す。Nug2は、核質で成熟中の60Sサブユニット前駆体（60S前駆体粒子のサブユニット間の表面に結合するが、この結合位置は、60S前駆体の主要な核外輸送アダプタータンパク質であるNmd3の結合位置と重複する。Nug2およびNmd3が、同時に同じ60S前駆体粒子上に存在することはなく、Nmd3が結合するより前にNug2が結合する。Nug2を除去すると、60S前駆体粒子に未成熟なNmd3が結合し、一方、Nug2のGドメインに変異があるとNmd3の動員が阻止され、60Sの核外輸送が重度に障害される。2つの60S前駆体リモデリング因子（Rea1 ATPアーゼおよびその補基質Rsa4）は、Nug2が会合した60S前駆体粒子上に存在しており、どちらもnug2変異体との合成致死性相互作用を示す。60S前駆体粒子からのNug2の放出には、Nug2のK+依存性GTPアーゼ活性とRea1の60S前駆体粒子のリモデリングATPアーゼ活性の両方が必要である。我々は、Nug2が60S前駆体の成熟を監視する調節性GTPアーゼであり、プレースホルダーとしての役割を果たしていた部位からのNug2の放出が、核外輸送装置の動員に関連すると結論する。
