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生化学：活性化されたGTPアーゼのRNA足場上での移動は共翻訳されるタンパク質の標的化を促進する
Nature 492, 7428 doi: 10.1038/nature11726
プロテオームの約3分の1は当初、真核生物では小胞体に、細菌では細胞膜に送られる。これらのタンパク質の適切な局在は、広く保存されているタンパク質標的装置であるシグナル認識粒子（SRP）によって仲介される。SRPはシグナル配列を持つリボソームを認識し、SRP受容体との相互作用を介して、それらを標的膜上のタンパク質移行装置へ配送する。SRPは起源の古いリボ核タンパク質粒子であり、必須の長いSRP RNAを含むが、それらの機能の詳細はまだよくわかっていない。本研究では、1分子蛍光顕微鏡法を用いて、大腸菌（Escherichia coli）のSRP–SRP受容体GTPアーゼ複合体が、まずSRP RNAの4塩基ループ末端で集合した後、このRNAの遠位末端へ100 Å以上も移動し、そこで急速なGTP加水分解が起こることを示す。この移動は翻訳中のリボソームによって負に制御され、その後の段階でSecYEGトランスロコンにより正に制御される。このことから、空間的、時間的に高い精度でリボソーム出口部位において、標的化と移行の機構の効率的な交換を保証するという興味深い機構が提示される。今回の結果は、大きなRNAが分子的足場として働くことができ、これにより、複雑な細胞過程での異なる因子群の交換が容易になり、分子事象を正確なタイミングで行えるようになることを示している。この考え方は、ほかのリボ核タンパク質複合体での同様の現象にも敷衍できるかもしれない。
