Article 構造生物学：tRNAと複合体を形成した細菌リボヌクレアーゼPホロ酵素の構造 2010年12月9日 Nature 468, 7325 doi: 10.1038/nature09516 リボヌクレアーゼ（RNアーゼ）PはtRNAの5′末端プロセシングにかかわる広くみられるリボザイムである。本論文では、超好熱菌Thermotoga maritima RNアーゼPホロ酵素のtRNAPheとの複合体の結晶構造を報告する。154 kDaのこの複合体は大きな触媒RNA（P RNA）、小型のタンパク質補助因子および成熟したtRNA 1つずつからなる。構造から、RNA–RNA認識が形態的相補性、特異的な分子間接触および塩基対合相互作用によって起こることが明らかになった。金属を含む条件と含まない条件下での前駆体tRNAの5′ リーダー配列との浸漬を使って、5′基質経路と触媒金属イオン候補を調べた。タンパク質は、P RNAの広く保存された構造モジュール上でリーダー配列と結合して相互作用しているが、成熟tRNAとは相互作用がみられない。活性部位は、リン酸骨格部分と広く保存されたウリジン核酸塩基、および触媒作用に重要な少なくとも2つの金属イオンから構成されている。活性部位の構造と、RNアーゼP–tRNA接触が保存されていることは、RNアーゼPによる触媒の一般的な機構を示唆している。 Full Text PDF 目次へ戻る
