Letter 生化学：プロテアソーム副室は基質を折りたたまれていない状態に維持する 2010年10月14日 Nature 467, 7317 doi: 10.1038/nature09444 真核生物や古細菌に存在するプロテアソームとよばれるプロテアーゼは、タンパク質の選択的な分解による細胞機能の維持に重要な役割を担う、タンパク質分解は、たる型の20Sコア粒子内で起こる。古細菌Thermoplasma acidophilumでは、αおよびβサブユニットからなるホモ七量体リング4つがα7β7β7α7の形に重なって、この粒子が作られている。これらのリングによって、基質が分解前に通り過ぎる一対の副室（α7β7により形成される）と、ペプチド結合の加水分解反応が起こる触媒室（β7β7部分）という3つの相互に連結したキャビティが形成される。基質は、αリング上に位置する狭くてゲートのある経路（直径13 Å）を通って入るために、構造をほどかなくてはならないことが明らかだが、プロテアソーム副室内での基質の構造的、また動的な性質はわかっていない。副室内の閉じ込めは、折りたたみを促進する可能性が考えられ、これはタンパク質分解を妨げる。今回我々は、3種類の小型タンパク質である基質の副室内での折りたたみ、安定性と動的性質を、メチル横緩和最適化NMR分光法により解析した。これらの基質は副室の壁と活発に相互作用し、加水分解が可能なほどけた状態の構造を維持するような、大きく変化した速度論的性質と平衡状態をもつことがわかった。 Full Text PDF 目次へ戻る
