Letter 生化学：細菌の光制御型サイクリックヌクレオチドホスホジエステラーゼの構造と機構 2009年6月18日 Nature 459, 7249 doi: 10.1038/nature07966 光に反応する能力は、多くの生物にとって極めて重要である。BLUFは、最近発見された光受容体タンパク質ドメインで、FAD発色団を用いて青色光を感知する。BLUFドメインは、細菌やユーグレノゾア、菌類界由来のいろいろなタンパク質に存在する。単一ドメインBLUFタンパク質の構造は既に決定されているが、機能的出力ドメインを含んだBLUFタンパク質の構造は得られておらず、そのため、この新しいクラスの光受容体の光活性化の機構はほとんどわかっていない。今回我々は、グラム陰性菌Klebsiella pneumoniae由来の活性をもつ全長の光受容体BlrP1（KPN_01598としても知られる）の生化学的、構造的、機能的な特性について報告する。BlrP1は、BLUFセンサードメインと、サイクリック二量体GMP（c-di-GMP）を加水分解するホスホジエステラーゼEAL出力ドメインからなる。この広く存在するセカンドメッセンジャーは細菌で、運動性やバイオフィルム形成、毒性や抗生物質耐性を制御している。基質や触媒、または酵素阻害にかかわる金属イオンと複合体を形成したBlrP1の結晶構造は、EALドメインc-di-GMPホスホジエステラーゼの作用機構への詳細な理解に役立つ。これらの構造はまた、出力にあたるホスホジエステラーゼ活性の光活性化経路の概要を明らかにしている。逆平行型のBlrP1ホモ二量体のサブユニットの1つのBLUFドメインによる光子吸収が、もう1つのサブユニットのEALドメインを、保存されたドメイン-ドメイン界面を介して送られるアロステリックな情報伝達により活性化する。 Full Text PDF 目次へ戻る
