Letter 細胞：プロテアソームATPアーゼの六量体集合は台座とC末端を介して行われる 2009年6月11日 Nature 459, 7248 doi: 10.1038/nature08065 プロテアソームの基質は調節粒子により認識され、その折りたたみがほどかれて、さらにコア粒子（CP）内へと移されて分解される。ヘテロ六量体ATPアーゼ環はサブニットRpt1からRpt6を含み、調節粒子の基盤にあたる部分を占めている。ATPアーゼ環はCPの上にあって、Rptのカルボキシ末端がCPのポケット内に挿入されている。今回我々は、酵母Saccharomyces cerevisiaeの各RptからC末端領域を除去することにより、プロテアソーム生合成におけるRptタンパク質のこれまで知られていなかった機能を突き止めた。我々の結果は、六量体ATPアーゼ環の集合はCPを台座として行われることを示している。基盤組み立ての中間体のようにみえるBP1も同定したが、BP1にはRpn1、3つのRpt、および基盤組み立てのシャペロンであるHsm3が含まれる。最も強い組み立て表現型をもつRptタンパク質のRpt4とRpt6は、BP1には含まれなかった。Rpt4とRpt6は基盤の組み立てを開始する核となる複合体を形成し、この複合体にさらにBP1が加わってRpt環が完成すると考えられる。今回の結果は、プロテアソーム基盤の組み立ては迅速だが、高度に調整された過程であることを示している。 Full Text PDF 目次へ戻る
