Letter 生理：膜リモデリングに関与するEHD ATPアーゼの構造および作用機構に関する考察 2007年10月18日 Nature 449, 7164 doi: 10.1038/nature06173 ヌクレオチドの加水分解に応じて能動的な膜のリモデリングを起こせるのは主にダイナミンスーパーファミリーに属するGTPアーゼであり、これらについては詳細な研究が行われてきた。Epsin homology（EH）ドメイン含有タンパク質（EHD/RME-1/pincher）は、クラスリン非依存性エンドサイトーシスおよびエンドソームからの回収に関与する高度に保存された真核生物ATPアーゼの一群を構成しているが、これらについては性質があまり解明されていない。今回我々は、ヌクレオチドに対する低親和性、in vitroでのリポソーム管状化能、脂質細管周辺での環状構造のオリゴマー形成や、脂質の結合に応答したヌクレオチドの加水分解などのダイナミンスーパーファミリーの多くの特徴を、EHDが共有することを報告する。また、加水分解できないATP類似体に結合したEHD2の構造を提示する。これは、in vivoでのヌクレオチド依存的な膜リモデリングにおけるEHDの役割と一致する証拠となる。ヌクレオチド結合ドメインは二量体化に関与しており、このドメインは二量体中で大きく湾曲した膜結合領域を形成する。二量体のオリゴマー形成は、膜結合領域とは別の界面で起こるので、EHDオリゴマーのモデルを作ることができた。また、膜変形におけるEHD2構造の機能的なかかわりについても論じる。 Full Text PDF 目次へ戻る
