Article 細胞：哺乳類セプチンによるフィラメント形成についての構造からの考察 2007年9月20日 Nature 449, 7160 doi: 10.1038/nature06052 セプチンはGTP結合タンパク質であり、集合してホモオリゴマー、ヘテロオリゴマー、およびフィラメントを形成する。さまざまな細胞過程において重要な役割を果たすにもかかわらず、セプチンサブユニットの構造やセプチン複合体の構成と極性についてはあまり知られていない。今回我々は、ヒトSEPT2のGドメインとヒトSEPT2-SEPT6-SEPT7複合体というヘテロ三量体の構造を示す。これらの構造から、伸びたGドメインからなる一般的な二極性の高分子構成単位の存在が明らかとなった。この構成単位は、隣り合うヌクレオチド結合部位間やアミノ末端およびカルボキシ末端の伸長部分間の保存された相互作用によって、オリゴマーおよびフィラメントを形成する。意外なことに、X線結晶解析と電子顕微鏡像から、予想されていたコイルドコイルは、複合体やフィラメントの形成にかかわってもいないし、必要でもないことが示された。非対称のヘテロ三量体は頭部と頭部がくっつく形で会合して六量体単位を形成する。この単位はフィラメントの軸方向の極性はないが、回転非対称である。セプチンフィラメントの構造は、他の細胞骨格構造体の構造とは基本的に異なっている。 Full Text PDF 目次へ戻る
