Article 翻訳中のリボソームにおけるトリガー因子の機能のリアルタイム観察 2006年11月23日 Nature 444, 7118 doi: 10.1038/nature05225 翻訳と同時に働くシャペロンタンパク質が、タンパク質の折りたたみにどのように役立っているかは、ほとんど解明されていない。リボソームに結合するトリガー因子（TF）は、細菌の新生ポリペプチドが出会う最初の分子シャペロンである。我々は、蛍光分光法を用いてTFの機能と構造変化をリアルタイムで観察し、TFとリボソームや翻訳中のポリペプチドとの相互作用が動的な反応サイクルをとることを明らかにした。リボソームが結合すると、TFは開いた活性なコンホメーションになって安定化する。活性化したTFは、平均して約10秒後にリボソームを離れるが、伸長中の新生ポリペプチド鎖には最大35秒間そのまま結合しており、リボソームの結合部位には新しいTF分子が結合できるようになる。新生ポリペプチド鎖との結合時間は、伸長中の新生鎖に疎水性モチーフがどの程度存在するか（凝集しやすさを表す）に比例する。これらの知見からTFがタンパク質の翻訳の際に誤った折りたたみを防ぐ仕組みが説明でき、ヌクレオチドに依存しないシャペロンによる調節の枠組みが示唆される。 Full Text PDF 目次へ戻る
