Letter 翻訳中のリボソームに結合した大腸菌E. coliシグナル認識粒子の構造 2006年11月23日 Nature 444, 7118 doi: 10.1038/nature05182 原核生物のシグナル認識粒子（SRP）は、膜タンパク質を標的とし膜内に組み込む。SRPは翻訳中のリボソームに結合し、出てくる新生ペプチド鎖を、膜タンパク質の膜貫通へリックスのような疎水性シグナル配列をもつかどうかで選別する。もしそのような配列が出てくればSRPが固く結合し、それにSRP受容体が結合できるようになる。この集合体は膜にあるタンパク質転位装置までリボソーム・新生鎖複合体を運ぶ。我々は、クライオ電子顕微鏡と単粒子解析を用いて、大腸菌（Escherichia coli）のSRPと翻訳中の大腸菌リボソームとの複合体の構造を16 Å分解能で得た。このリボソームは、膜貫通へリックスアンカーをもった新生鎖を含んでいる。我々はさらに、空の大腸菌リボソームに結合したSRPの構造情報も得た。後者は疎水性シグナル配列を走査中のSRP複合体と共通の特徴をもつと考えられるが、前者は次の段階、すなわち受容体との結合の準備ができた標的複合体を表している。細菌のリボソームと細菌のSRP成分についてはそれぞれ高分解能構造が得られており、それらのフィッティングによって我々の得た電子顕微鏡密度が説明された。この構造から複合体形成に関与する領域が明らかとなり、リボソーム上のSRPのコンホメーションについての知見が得られた。また、SRPがシグナル配列を認識してリボソーム・新生鎖複合体に高い親和性で結合するときに起こるコンホメーション変化も示された。 Full Text PDF 目次へ戻る
