Article 細胞：rhomboidファミリー膜内プロテアーゼの1種の結晶構造 2006年11月9日 Nature 444, 7116 doi: 10.1038/nature05255 大腸菌（Escherichia coli）のGlpGは、広く存在するrhomboidプロテアーゼファミリーに属する膜内在性タンパク質である。サイト2プロテアーゼ（S2P）やγ-セクレターゼなどのrhomboidプロテアーゼは、ほかの膜タンパク質の膜貫通ドメインを切断するという点で独特である。今回我々は、GlpGのコアドメインの分解能2.1 Åの結晶構造を報告する。この構造は、6個の膜貫通セグメントを含む。既に触媒作用への関与が示されているSer-Hisの組などの残基と数個の水分子が、膜表面下にあるタンパク質内部に見いだされた。活性部位と思われるこの部位には、側方が脂質に向かって開いている大きな「V字型」の開口部から基質が接近できるが、半分沈み込んだループ構造でふさがれている。これらの観察は、膜内でのタンパク質分解においては、ペプチド結合の切断が膜二重層の疎水的環境の中で起こることを示している。この結晶構造からは、疎水性活性部位への基質の接近を制御するGlpGのゲート開閉機構も示唆される。 Full Text PDF 目次へ戻る
