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細胞：小胞体/ 核膜リガーゼによる空間的に制御 されたユビキチンの付加
Nature 443, 7113 doi: 10.1038/nature05170
ユビキチン系は、多くの細胞タンパク質を標的として働く。Doa10（Ssm4 ともよばれる）は、酵母の膜貫通型ユビキチンリガーゼ（E3）で小胞体に局在するが、これがユビキチンを付加するのは、核に集中して局在する可溶性タンパク質である。核内の基質がどのようにして小胞体内の酵素に接触するのかは、重要な問題である。今回我々は、Doa10 が内核膜へと到達することを明らかにする。この輸送には、核膜孔サブユニットの部分複合体が重要な役割を果たす。また、別の小胞体膜貫通型E3 であるHrd1（Der3 ともよばれる）は、内核膜へ効率よく集まることができない。Doa10 を細胞の辺縁部に結合させると、核内の可溶性基質の分解は阻害されるが、細胞質中の基質の分解は阻害されない。結合させた辺縁部からDoa10 を切り離すと、Doa10 は再び核膜に局在するようになり、同時に核内の基質の分解も再開される。したがって、核内基質の分解には、Doa10 が内核膜に局在する必要がある。これらのデータが示すように、ユビキチンリガーゼは小胞体- 核膜系内で種類 に応じて異なった場所に選別して配置され、この局在の違いが特異性に寄与している。
