Letter 接着結合におけるアクチン組織化のシナプトタグミン様タンパク質Btszによる空間制御 2006年8月3日 Nature 442, 7102 doi: 10.1038/nature04935 上皮組織は発生の間、頑丈な構造を保っている。この基本的な特性は、E-カドヘリン分子を含む接着結合の形成による細胞間接着に依存している。E-カドヘリンの局在は、E-カドヘリンによるアクチンフィラメントの動員などの経路によって安定化される。今回我々は、胚上皮における接着結合の形成場所である頂端結合領域（AJR 、apical junctional region）で、アクチンフィラメントを組織化する付加的な経路を同定した。この経路は、シナプトタグミン様タンパク質Bitesize（Btsz）によって制御されている。Btszは、E-カドヘリンとは独立にAJRに動員され、ショウジョウバエ胚の上皮の安定性に必要である。btszを欠失させた場合、E-カドヘリンはAJRに正常に動員されるが、適切に安定化されず、アクチンフィラメントは安定な連続的ネットワークを形成できない。E-カドヘリンがない場合、アクチンフィラメントはbtsz変異体におけるよりも長い期間にわたって安定である。我々は、Btszを局在化させる2つの極性キューを同定した。ホスファチジルイノシトール（4,5）-二リン酸（Btszがこれに結合する）とPar-3である。我々は、BtszがERMタンパク質（Ezrin-Radixin-Moesin protein）のモエシンに結合することを示す。モエシンはF-アクチン結合タンパク質で、頂端に局在し、btszに依存してAJRに動員される。エズリンの優性ネガティブ型（F-アクチンに結合しない）を発現させると、btszの欠失の表現型が模写される。したがって我々のデータから、Btszとモエシンが、互いの相互作用を通して局所ドメインにおけるアクチンの適切な組織化を仲介し、さらにE-カドヘリンを安定化していることが示される。これらの結果から、一次胚上皮において結合安定化の基礎となっているアクチン組織化の空間秩序が生じる機構が考えられる。 Full Text PDF 目次へ戻る
