Article シュゴシンはコヒーシンを保護するためにプロテインホスファターゼ2Aと協調して機能する 2006年5月4日 Nature 441, 7089 doi: 10.1038/nature04663 コヒーシンとよばれる複合体が介する姉妹染色分体の接着は、（特に動原体では）有糸分裂および減数分裂の際の適切な染色体の分離に極めて重要である。動物の有糸分裂細胞では、コヒーシンがリン酸化されると染色体からの解離が促進されるが、動原体のコヒーシンは、紡錘体微小管がキネトコアを適切に捕らえるまでシュゴシンによって保護されている。しかし、コヒーシンのシュゴシン依存的な保護機構は明らかになっていない。我々は、セリン/スレオニンプロテインホスファターゼ 2A（PP2A）のある特異的なサブタイプがヒトのシュゴシンと会合していることを見いだした。PP2Aは動原体でシュゴシンと共局在しており、動原体の保護に必要である。精製されたシュゴシン複合体はin vitroでリン酸化されたコヒーシンを脱リン酸化する能力をもつため、コヒーシンの脱リン酸化が動原体における保護機構であると考えられる。また、分裂酵母でも減数分裂時にシュゴシンはPP2Aと会合しており、この2つのタンパク質は動原体で協調して、Rec8を含むコヒーシンを保護している。したがって我々は、有糸分裂および減数分裂の際に、真核生物の染色体の動原体を保護する保存された機構を明らかにしたことになる。 Full Text PDF 目次へ戻る
