Letter 細胞：サルコメアZ盤中の巨大筋タンパク質タイチンの回文構造集合体 2006年1月12日 Nature 439, 7073 doi: 10.1038/nature04343 横紋筋と心筋のサルコメアZ盤は真核細胞中では最も密に詰まった構造の1つである。Z盤は、既知のうちで最大の筋繊維系をタンパク質−タンパク質相互作用からなる大規模ネットワークによって束ね、つなぎ止めるための構造骨格であり、並外れた機械的安定性を必要とする。今回我々は、X線結晶解析により、最長の繊維成分である巨大筋タンパク質タイチンのアミノ末端が、Z盤リガンドのテレトニン（telethonin）によってどのように集合させられて逆平行（2:1）サンドイッチ型複合体を形成するのかを示す。テレトニンの疑似対称構造によって、2本のタイチン繊維は独特の回文配置をとる。この種の分子集合はこれまでタンパク質ーDNA複合体にしか見いだされていなかった。我々はこの独特の構造を、タンパク質相互作用検出法（protein complementation assay）によりin vivoで、蛍光共鳴エネルギー移動法を用いてin vitroで確認した。ここで提案するモデルは、複雑な細胞骨格ネットワークの中で主要なサルコメア繊維がどのように架橋され、つなぎ止められ、整列しているのかについての分子的枠組みとなると思われる。 Full Text PDF 目次へ戻る
