Article 細胞：ヒストンH3のメチル化とリン酸化によるHP1とクロマチンの結合の調節 2005年12月22日 Nature 438, 7071 doi: 10.1038/nature04219 ヒストンH3の9番目のリジンのトリメチル化は、不連続なゲノム領域にヘテロクロマチンタンパク質1（HP1）を動員するために重要であり、トリメチル化は、遺伝子発現、クロマチンパッケージングおよびヘテロクロマチン形成を調節している。本論文では、ヒストンH3の9番目のリジンのトリメチル化レベルに変化がないにもかかわらず、細胞周期のM期に、HP1α、-βおよび-γがクロマチンから解離することを示す。しかしながら、ヒストンH3中でより安定な9番目のメチル化リジンの次に位置する10番目のセリンが、さらに一過性のリン酸化修飾を受けると、これはHP1タンパク質をその結合部位から解離させるのに十分となる。ヒストンH3の10番目のセリンをリン酸化する有糸分裂キナーゼAurora Bを阻害あるいは除去すると、有糸分裂時の染色体にHP1タンパク質が保持される。このことから、H3の10番目のセリンのリン酸化はM期におけるクロマチンからのHP1の解離に必要であることが示唆される。これらの結果は、2つの隣接した翻訳後修飾すなわち安定したメチル化と動的なリン酸化という標識の組み合わせを読み取ることによって、タンパク質ータンパク質間相互作用を調節する機構を立証するものである。 Full Text PDF 目次へ戻る
