Letter 生化学：リボソームと複合体を形成したトリガー因子は新生タンパク質を入れるゆりかご状分子構造を形成する 2004年9月30日 Nature 431, 7008 doi: 10.1038/nature02899 タンパク質の生合成中、リボソームの出口トンネルから現れる新生ポリペプチド鎖はリボソームに結合したシャペロンと接触する。このシャペロンがネイティブ状態への折りたたみを助ける。本研究で我々は、このタイプのシャペロンとしては最も良く特性が明らかにされている大腸菌トリガー因子の分解能2.7Åでの結晶構造を、高度好塩性古細菌Haloarcula marismortuiのリボソーム大サブユニットと複合体を形成したリボゾーム結合ドメインの構造と共に示す。トリガー因子はうずくまった竜に似た独特な構造をとっており、リボゾームに結合するアミノ末端が「尾」、ペプチジルプロリルイソメラーゼが「頭」、カルボキシ末端が「腕」、そして連結領域が「背」という具合に、異なるドメインが竜の各部位を形成している。リボソームに結合した箇所から、トリガー因子はリボソームのトンネルの出口を覆うように伸張したドメインを突き出して、折りたたみのための保護空間を作り出しており、新生ポリペプチドをプロテアーゼや凝集から保護している。この研究は、翻訳と同時に起こるタンパク質の折りたたみについての見解に新たな光をあてるものであり、リボソーム結合型シャペロンについて予期していなかった作用メカニズムが示唆された。 Full Text PDF 目次へ戻る
