Letter 生化学：線毛のシャペロンはタンパク質の折りたたみを行う新しい種類の触媒である 2004年9月16日 Nature 431, 7006 doi: 10.1038/nature02891 尿路病原性大腸菌株由来の接着性1型線毛は、宿主組織への付着とおそらくは組織への侵入にかかわることで、感染に重要な役割を果たしている。繊維状で、非常に多くのペプチド鎖が会合してできたタンパク質複合体である線毛は、「chaperone-usher」経路で組み立てられる。この経路では、大腸菌ペリプラズム中で個々の線毛サブユニットが折りたたまれ、線毛の形成に不可欠なペリプラズムシャペロン分子と化学量論的組成の複合体を形成する。次にこのシャペロンが、外膜にある組み立て台（usher）の所へとこれらのサブユニットを運び、このusherがサブユニットの組み立てと細胞表面への輸送を行う。本論文では、ペリプラズムの1型線毛シャペロンFimCが本来のものと異なる線毛サブユニットに結合すること、またサブユニットFimGの折りたたみを100倍まで促進することを明らかにする。また、FimCと組み立てに使えるサブユニットFimFの両方が存在する状態でFimGの折りたたみが始まると、FimC-FimG複合体の熱力学的安定性がFimF-FimG複合体より低いにもかかわらず、FimC-FimG複合体がすばやく定量的に形成されることがわかった。したがってFimCは、これまで知られていなかった種類のタンパク質折りたたみ触媒であり、同時に、速度論的トラップとしても働いてペリプラズムでのサブユニットの自発的集合を妨げている。 Full Text PDF 目次へ戻る
