Letter 生化学：モリブドプテリンに結合したCnx1Gドメインの構造がモリブデンと銅代謝を結びつける 2004年8月12日 Nature 430, 7001 doi: 10.1038/nature02681 モリブデン補因子は、ニトロゲナーゼを除く全てのモリブデン依存性酵素の活性部位の一部である。モリブデン補因子は、リン酸化されたピラノプテリンであるモリブドプテリンで構成され、エン-ジオレートがモリブデンに配位する。同様のピラノプテリンを基本構造とした補因子は、古細菌で発見された相同なタングステン含有酵素の金属配位に関与している。モリブデン補因子は高度に保存された生合成経路によって合成される。植物では、複数ドメインから成るタンパク質Cnx1がモリブドプテリンへのモリブデン挿入を触媒する。Cnx1 Gドメイン(Cnx1G)はアポ型での結晶構造が決定されており、モリブドプテリンと高い親和性で結合してモリブデン挿入の触媒に関与している。本論文では、モリブドプテリン、および反応機構上重要な中間体であるアデニル化モリブドプテリン（モリブドプテリン-AMP）と複合体を形成した状態の2つのCnx1Gの高分解能結晶構造を示す。モリブドプテリン-AMPはCnx1Gの反応生成物であり、続いてCnx1アミノ末端Eドメインによるマグネシウム依存性の反応を受けて活性型モリブデン補因子となる。これら2つの構造の両方で、予想外なことにモリブドプテリンのジチオレートの硫黄に結合した銅が見つかったが、これはCnx1G活性が銅によって阻害されることと合わせて、モリブデンと銅代謝の分子レベルでの結びつきを示すものである。 Full Text PDF 目次へ戻る
