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生化学：シャペロンが介在するプロテアソーム組み立ての際に起こる再構成
Nature 497, 7450 doi: 10.1038/nature12123
プロテアソームのATPアーゼリングはRpt1からRpt6によって構成され、成熟プロテアソームではプロテアソームコア粒子（CP）のαリング（7個の分子から構成される）に結合していて、各Rptのカルボキシ末端尾部がαリングのポケットに差し込まれている。Rptリングの組み立ては4個のシャペロンによって仲介されており、これらがそれぞれ別のRptサブユニットに結合する。今回我々は、出芽酵母（Saccharomyces cerevisiae）のRptリングを含む基部の部分的組み立てでは、RptがCPと高親和性複合体を形成することを明らかにする。この複合体は、シャペロンHsm3、Nas6、Rpn14による能動的な解離を受ける。シャペロンによる解離が、加水分解不能なATP類似体によって阻害されることは、この働きがRptリングによるATP加水分解と共役していることを示している。意外にも、合成Rpt尾部ペプチドは、αリングのポケットに結合はするが特異性が低い。しかし、Rpt6は例外で、これだけはα2/α3のポケットに結合した。Rpt6尾部は、成熟プロテアソームのαポケット内では観察されていないが、基部–CP複合体中ではα2/α3ポケット中に差し込まれ、複合体形成に重要な働きをする。したがって、新生プロテアソームに蓋部分が加わって成熟ホロ酵素が形成される際に、Rpt–CP界面は再構成される。
