Letter 構造生物学：ウラシル輸送体UraAの構造と作用機構 2011年4月14日 Nature 472, 7342 doi: 10.1038/nature09885 核酸塩基/アスコルビン酸塩輸送体（NAT）タンパク質は、核酸塩基/陽イオン共輸送体2（NCS2）タンパク質としても知られ、生物のすべての界における核酸塩基の取り込みと、哺乳類でのビタミンCの輸送を行っている。細菌、菌類および哺乳類のNATファミリーのメンバーについては機能的特徴付けが行われているにもかかわらず、詳細な構造情報はまだ得られていない。今回我々は、代表的なNATタンパク質である、大腸菌（Escherichia coli）のウラシル/H+共輸送体であるUraAがウラシルと形成した複合体の分解能2.8 Åでの結晶構造を報告する。UraAは、14個の膜貫通セグメント（TM）が、2つの逆向き反復配列に分かれるという新規の折りたたみ構造を持つ。一対の逆平行βストランドがTM3とTM10の間に位置しており、構造編成と基質認識に重要な役割を果たしている。構造は、空間的にコアドメインとゲートドメインに分かれて配置されている。ウラシルは、これら2つのドメインの境界面に位置しており、主にコアドメインからの残基が配位している。構造解析から、基質はゲートドメインのコンホメーション変化により輸送体に結合し、次いで解離していると考えられる。 Full Text PDF 目次へ戻る
