ATP依存プロテアーゼによる調節されたタンパク質分解は、生きている細胞全てで広く見られる。細菌のClpCは、2つのヌクレオチド結合ドメイン（D1とD2）を持つAAA+（ATPases associated with diverse celluar activities）タンパク質のClp/Hsp100ファミリーに属しており、活性化と基質ターゲッティングにはアダプタータンパク質MecAを必要とする。活性化された六量体MecA–ClpCは分子機械として働いて、ATP結合と加水分解のエネルギーを使って特定の基質タンパク質の構造をほどき（アンフォールディング）、構造がほどけたペプチドをClpPプロテアーゼへ移動させて分解する。今回我々は、ClpCアミノドメインとMecAからなるヘテロ二量体、D2を欠くClpCとMecAからなるヘテロ十二量体、および完全長ClpCとMecAからなる六量体の複合体という、3種類の互いに関連した結晶構造を報告する。生化学的解析と組み合わせると、これらの構造によって、六量体MecA–ClpC複合体を編成する際の原則が明らかになり、MecAによるClpC活性化の分子機構が説明され、MecA–ClpC分子機械の機能について機構的な手がかりが与えられた。これらの知見は、類縁のClp/Hsp100分子機械にも関係している。
