Article 生化学：リガンドが結合していないサル免疫不全ウイルスgp120コアの構造 2005年2月24日 Nature 433, 7028 doi: 10.1038/nature03327 ヒトおよびサル免疫不全ウイルス（HIVとSIV）のエンベロープ糖タンパク質は、宿主となりうる細胞の表面にある受容体（CD4）および補助受容体と相互作用する際に一連のコンホメーション変化を起こし、これが最終的にはウイルスの膜と細胞膜の融合につながる。エンベロープタンパク質由来のgp120とgp41という断片の構造は知られており、それぞれ接着後および融合後の状態に相当するコンホメーションをとっている。今回我々は分解能4Åで、融合前つまりCD4との相互作用前の状態を表す構造をとった、完全にグリコシル化されたSIV gp120コアの結晶構造を報告する。タンパク質の各部位は、CD4に結合した状態とは明らかに異なる編成をとっている。リガンドが結合していない構造とCD4が結合した構造を比較することによって、エンベロープ糖タンパク質三量体の受容体結合に伴って起こる現象のモデルが導かれる。gp120の2つの構造はまた、異なる抗原性表面を提示している。我々はウイルスの侵入を妨げる化合物の結合サイトを同定した。 Full Text PDF 目次へ戻る
