Letter 細胞：Chd1クロモドメインがヒストンH3のメチル化をSAGA、SLIKに依存したアセチル化と結びつける 2005年1月27日 Nature 433, 7024 doi: 10.1038/nature03242 翻訳後にヒストンに加えられる特異的修飾は、遺伝子の調節やDNA修復、DNA複製など、核内のさまざまな過程に影響を及ぼす。最近の研究では、ヒストン修飾のパターンを認識して、下流の過程での機能を変換するエフェクタータンパク質が見つかっている。たとえば、ヒストンアセチルトランスフェラーゼ（HAT）は、多くの必須な細胞過程、特に転写活性化が関係する過程への関与が明らかになっている。酵母のSAGA（Spt-Ada-Gcn5アセチルトランスフェラーゼ）とSLIK（SAGA類似酵素）は、複数のサブユニットからなる非常に相同性の高い保存された2種類のHAT複合体で、選択的にヒストンH3とH2Bをアセチル化し、ヒストンH2Bを脱ユビキチン化する。今回我々は、SAGAとSLIKの成分として、クロマチンリモデリングタンパク質Chd1（chromo-ATPase/helicase-DNA binding domain 1）を同定した。我々の結果から、Chd1の2個のクロモドメインの一方が、転写活性に関係するヒストンH3のメチル化リシン4と特異的に結合することが示された。また、SLIK複合体はin vitroでもin vivoでもメチル化された基質に対するアセチル化活性が強く、この活性はメチル結合クロモドメインの働きに依存することも明らかになった。今回の研究で、メチル化ヒストンH3（Lys4）を認識するクロモドメインが初めて同定され、クロモドメインタンパク質には同様な認識特性を持つ大きなサブファミリーが存在する可能性が示された。 Full Text PDF 目次へ戻る
