イオンチャネル共役型グルタミン酸受容体（iGluR）は、ニューロン間の興奮性シナプスシグナル伝達の大半にかかわっている。神経伝達物質であるグルタミン酸が結合するとこれらの受容体の立体構造が変化して膜貫通孔が開き、イオンが通過できるようになる。iGluRの開閉は、よく保存されたあるアミノ酸に強く依存している。このアミノ酸は、最初「lurcher型」運動失調マウスで見つかった。lurcher変異を含むGLR-1サブユニットを発現するトランスジェニック系統の線虫Caenorhabditis elegansで、iGluRの機能を変化させる物質を探した結果、sol-1（suppressor of lurcher）を発見した。この遺伝子は膜貫通型タンパク質をコードしており、これにはCUBドメインと呼ばれる細胞外β-バレル形成ドメインが4個含まれると推定される。SOL-1とGLR-1は共に細胞表面に局在しており、免疫沈降法で共沈する。今回我々は、GLR-1を発現するニューロンからの記録により、SOL-1はグルタミン酸依存性電流に選択的に必要なアクセサリータンパク質であることを明らかにする。SOL-1は、神経伝達物質受容体の重要なグループである非NMDA（N-メチル-D-アスパラギン酸）型iGluRのチャネル開閉にかかわっており、これまで知られていなかったこの受容体の調節機構の1つだと考えられる。
