Research press release


Nature Geoscience

Assessing antibody quality



Aled Edwardsたちは、質量分析法を利用して免疫沈降実験の抗体の性能を点数化する標準作業手順を紹介している。免疫沈降実験において抗体は、複雑な混合物中の標的タンパク質と特異的に結合し、それを分離するのに利用される。研究チームは、152種類のヒトタンパク質を標的とする1000種類以上の抗体にこの方法を用い、抗体を「ゴールドスタンダード(分離されたタンパク質のなかで目的の標的タンパク質が最も多かったもの)」、「不確実(標的タンパク質は分離されたがそれが最多ではなかったもの)」、または「失格(標的タンパク質が全く分離されなかったもの)」に分類した。独立した5施設の研究者が標準作業手順の能力を検証した結果、この方法による抗体の分類が再現可能であることが示された。


A reliable method for characterizing antibody quality is reported in a paper published online this week in Nature Methods.

The reproducibility of scientific results is a major concern in biomedical research. In particular, problems with the reliability of antibodies have spurred efforts to improve the quality of these widely-used protein binding reagents.

Aled Edwards and colleagues describe a mass spectrometry-based standard operating procedure to score the performance of antibodies in immunoprecipitation experiments, in which an antibody is used to specifically bind and isolate a target protein from a complex mixture. They applied the method to more than 1,000 antibodies targeting 152 human proteins, classifying the antibodies as ‘gold standard’ (meaning the intended target protein was the most abundant protein isolated), ‘inconclusive’ (meaning the target protein was isolated but was not the most abundant protein) or ‘failed’ (meaning it did not isolate the target protein at all). Researchers in five independent laboratories tested the performance of the standard operating procedure and showed that antibody classification by this method was reproducible.

The authors suggest that their method could be applied in a community-based effort to benchmark antibodies. They call for every antibody intended as a biomedical research reagent to be accompanied by a publicly available package of mass spectrometry-based characterization data.

doi: 10.1038/nmeth.3472


メールマガジンリストの「Nature 関連誌今週のハイライト」にチェックをいれていただきますと、毎週各ジャーナルからの最新の「注目のハイライト」をまとめて皆様にお届けいたします。