Research press release


Nature Structural & Molecular Biology

A look at the 2009 H1N1 neuraminidase

2009年型インフルエンザH1N1ノイラミニダーゼ(NA)の構造がNature Structural & Molecular Biology(電子版)で報告されている。NAは薬剤の標的となるウイルスタンパク質であり、研究によるとこのウイルス株のNAは他の近縁のインフルエンザウイルス株のものとは異なり、将来の治療法や薬剤開発に影響を及ぼすかもしれない。

インフルエンザA H1N1株は「ブタインフルエンザ」ともよばれ、2009年春に発生し世界規模で広まった。ノイラミニダーゼ(NA)はタミフルなどの薬剤の標的となるウイルスタンパク質で、配列に基づきいわゆる1型に分類される。G GaoらはH1N1 NAの構造を解析し、既知の1型NAすべてにみられる空洞が欠けていることを明らかにした。研究はH1N1の異常な特徴に着目し、この空洞に結合する薬剤はH1N1には効かないであろうと指摘している。

The structure of the 2009 influenza H1N1 neuraminidase (NA) — a viral protein targeted by drugs — is reported in an article published online this week in Nature Structural & Molecular Biology. The study, which shows that this particular strain’s neuraminidase is different from neuraminidases from other related flu strains, may have implications for future therapeutics and drug development.

The influenza A H1N1 strain, also called “swine flu”, emerged in spring 2009, and has spread worldwide. Neuraminidase (NA) — the viral protein targeted by drugs such as Tamiflu® — belongs to the so-called group 1 based on its sequence. George Gao and colleagues characterize the structure of H1N1 NA, revealing that it lacks a cavity found in all other group 1 NAs known. The work highlights the unusual characteristics of H1N1 and indicates that drugs that bind to this cavity will not work against H1N1.

doi: 10.1038/nsmb.1909


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