構造生物学：低温電子顕微鏡法により解かれたGPCRの構造

結晶化の必要なしでニア原子分解能の構造情報が得られる低温電子顕微鏡法は、構造生物学で最近広く使われるようになってきた。しかし、この方法には像コントラストが低いという問題があるため、使用は通常、200 kDaより大きなタンパク質に限られてきた。P Sextonたちは今回、ボルタ位相板単粒子低温電子顕微鏡を使って、ペプチドリガンドおよびGα_sβγタンパク質と複合体を形成した完全長カルシトニン受容体の構造を報告している。これは、低温電子顕微鏡を使って高分解能で構造が解かれた最初のクラスB完全長Gタンパク質共役受容体（GPCR）であり、また完全なヘテロ三量体Gタンパク質と複合体を形成したGPCRの構造としては2番目の報告である。この構造は活性な状態のGPCRを示していて、ペプチドアゴニストの結合とGタンパク質との連結によってクラスB受容体で起こるコンホメーション変化について重要な情報を明らかにしている。

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