Nature ハイライト
		
		
        
		
		構造生物学:ニトロゲナーゼが苦手な酸素から逃れる仕組み
Nature 637, 8047
非共生的窒素固定細菌であるAzotobacter vinelandiiの酸素感受性モリブデンニトロゲナーゼは、FeSII(Shethnaタンパク質II)により酸素から守られている。今回、FeSIIは、酸化ストレスの際には酵素成分と不活性な複合体を形成し、酸素濃度が低下すると複合体の他の成分を素早く再活性化することが、クライオ電子顕微鏡を使って明らかにされた。ニトロゲナーゼを酸素による破壊から守る小さなフェレドキシンFeSIIの果敢な働きは、別の研究グループによっても詳しく調べられ、同じような結果が得られている。
2025年1月23日号の Nature ハイライト
- 宇宙物理学:コーラス波における場と粒子の間のエネルギー輸送
- 量子物理学:NaCs分子間の高忠実度iSWAPゲート
- 量子物理学:光ピンセットアレイによる分子対間の長寿命エンタングルメント
- 超伝導:WSe2のツイスト2層膜における超伝導
- 超伝導:ツイスト2層WSe2における超伝導
- 電池:ガラス相固体電解質を用いた高速充電全固体Li/S電池
- 超分子化学:ハロゲン化物イオンを選択的に通すベンゼンの窓
- 気候科学:雲が減少させる陸上の下向き長波放射
- 遺伝学:ヒトタンパク質バリアントの大規模アッセイ
- 神経科学:実は一様ではない交感神経系
- 免疫学:JN.1株がもたらすブースター更新の必要性
- 免疫学:T細胞を状況依存的に調節する因子
- がん免疫療法:固形腫瘍の治療にはIL-15がカギとなる
- がん:大腸がんの転移過程で起こる可塑的な細胞状態の変化
- がん:染色体外DNAによるがん遺伝子増幅のレシピ
- 分子生物学:ヒストンヒスタミン化の概日周期が生み出す神経の周期性
- 細胞生物学:細胞内の新たに作られたタンパク質を折りたたむ機械
- 構造生物学:ニトロゲナーゼが苦手な酸素から逃れる仕組み


