構造生物学：シトクロムオキシダーゼと超複合体を形成したオルタナティブ複合体IIIの構造
Nature 557, 7703 doi: 10.1038/s41586-018-0061-y
オルタナティブ複合体III（ACIII）は、多くの細菌の呼吸鎖や光合成電子伝達系の重要な成分である。複合体III（bc1複合体とも呼ばれる）と同様に、ACIIIは膜結合型キノールの酸化とシトクロムc、あるいはそれと等価な電子伝達体の還元を触媒する。しかし、この2つの複合体の構造には類似性が見られない。ACIIIの構造の詳細な解明はまだなされていないが、そのサブユニットのいくつかは、プロトンポンプのポリスルフィドレダクターゼなどの複合型鉄–硫黄モリブデン酵素（CISM）スーパーファミリーのメンバーに類似していることが知られている。今回我々は、好気性グラム陰性桿菌Flavobacterium johnsoniae由来の、天然脂質が結合しているACIIIをスチレン–マレイン酸共重合体を用いて単離し、独立した酵素の状態のものと、aa3型シトクロムcオキシダーゼ（cyt aa3）との1:1超複合体（機能を備えている）とを得た。さらに、ACIIIの構造をクライオ（極低温）電子顕微鏡によって分解能3.4 Åで決定し、その6個のサブユニットに関する原子モデルを構築した。この構造には[3Fe–4S]クラスター1個、[4Fe–4S]クラスター1個、およびヘムc 6個が含まれており、ACIIIは他の電子伝達複合体に含まれる既知の要素を、これまで知られていない形に配置して用いていることが明らかになった。超複合体のcyt aa3成分のモデル化から、その構造がACIIIと結合しやすいように修飾されていることが明らかになり、この電子伝達系における超複合体の重要性が明確になった。またこの構造から、ACIIIの2個のサブユニットがN末端のトリアシル化システイン残基によって脂質二重層に係留されていることも分かった。N末端のシステインのトリアシル化は原核生物の多数の膜タンパク質に見られる重要な翻訳後修飾であり、これまで脂質二重層内での構造が観察されたことはなかった。
