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分子生物学：RNAポリメラーゼII C末端ドメインの対称的アルギニンジメチル化とSMNが転写終結を制御する
Nature 529, 7584 doi: 10.1038/nature16469
RNAポリメラーゼII（RNAP II）のサブユニットPOLR2Aのカルボキシ末端ドメイン（CTD）は、転写やmRNAプロセシング、クロマチン再編成を調節する因子群の動員を指示する修飾が行われる場となっている。今回我々は、脊椎動物を通して保存されている1個のCTDアルギニン残基（ヒトの場合にはR1810）が、対称的にジメチル化される（me2s）ことを明らかにした。このR1810me2s修飾にはプロテインアルギニン・メチルトランスフェラーゼ5（PRMT5）が必要であり、この修飾によってSMN（survival of motor neuron）タンパク質（別名GEMIN1）のTudorドメインが引き寄せられる。脊髄性筋萎縮症ではSMNタンパク質に変異が生じている。SMNはセナタキシンと相互作用し、セナタキシンは眼球運動失行を伴う失調症の2型や筋萎縮性側索硬化症で変異していることがある。POLR2AのR1810me2sとSMNは、セナタキシンと同様、RNAポリメラーゼIIによって作られるRNA–DNAハイブリッド（転写終結領域内でRループを生じさせる）の解消に必要とされるので、R1810me2s、SMN、セナタキシンはRループ解消経路の成分であると我々は考えている。この経路に欠陥が生じると、転写終結に影響が及び、それが神経変性疾患の一因となるのかもしれない。
