植物科学：基質によって誘導される凝縮が植物のTIRドメインタンパク質を活性化する

N末端にToll/インターロイキン1受容体（TIR）ドメインを持つ、植物のヌクレオチド結合ロイシンリッチリピート（NLR）免疫受容体は、通常はC末端のリガンド感知ドメインを介して、病原体の菌株特異的エフェクターの認識に関わっている。エフェクターとの結合は、TIRにコードされた酵素活性を有効にし、これはTIR–NLR（TNL）を介した免疫に必要である。しかし、多くの切断型TNLタンパク質はエフェクター感知ドメインを欠くものの、同様の酵素活性と免疫活性を保持している。このようなTIRドメインタンパク質の活性化の根底にある機構はまだ解明されていない。今回我々は、in vitroにおいて、TIRの基質であるNAD⁺とATPの結合が、TIRドメインタンパク質の相分離を引き起こすことを明らかにする。同様の凝縮は、植物体での病原体接種に応答して、本来のプロモーターを介して発現したTIRドメインタンパク質でも起こる。このTIR凝縮物の形成は、TIRの保存された自己集合境界面と予測天然変性ループ領域を介して起こる。TIR凝縮物を破壊する変異は、TIRドメインタンパク質の細胞死活性を阻害することが分かった。我々のデータは、相分離がTIRドメインタンパク質の活性化機構であることを明らかにしており、植物免疫をもたらす基質誘導性TIRシグナル伝達の自律的活性化に関する手掛かりとなる。

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