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構造生物学：外膜βバレルタンパク質のBAMを介する組み立ての構造基盤
Nature 617, 7959 doi: 10.1038/s41586-023-05988-8
外膜構造は、グラム陰性細菌、ミトコンドリア、葉緑体で一般的であり、外膜βバレルタンパク質（OMP）を含んでいて、これは細胞内外での物質交換に必須の出入り口となっている。既知のOMPは全て、逆平行βストランドというトポロジーを共有しており、このことは共通の進化的起源と保存された折りたたみ機構を示している。細菌のBAM（β-barrel assembly machinery）によるOMPの折りたたみ開始のモデルは提示されているが、BAMがOMPの組み立てを進めて完成させる仕組みは分かっていない。今回我々は、OMPの基質であるEspPを組み立て中のBAMの中間構造を示し、OMP組み立ての後期段階でのBAMのコンホメーションの連続的な動的変化を明らかにした。これについては、分子動力学シミュレーションによってさらなる裏付けが得られた。in vitroおよびin vivoでの変異誘発を使った集合アッセイから、BamAとEspPについて、ハイブリッドバレルの形成､バレルの閉鎖と放出でそれぞれ機能する残基が明らかになった。我々の研究は、OMP組み立ての共通の機構についての新たな手掛かりになる。
