植物科学：微生物のグリコシドヒドロラーゼによる植物の受容体様タンパク質の活性化
Nature 610, 7931 doi: 10.1038/s41586-022-05214-x
植物は、細胞表面に局在するパターン認識受容体によって病原体や宿主由来の危険信号を検出し、免疫応答の引き金を引く。ロイシンリッチリピート（LRR）を含むエクトドメインを持つ受容体様タンパク質（RLP）は、パターン認識受容体のサブグループを構成し、植物の免疫に重要な役割を果たしているが、LRR-RLPのリガンド認識や活性化の基盤となる機構はよく分かっていない。今回我々は、病原体である卵菌類Phytophthora sojaeのキシログルカナーゼXEG1を認識する、ベンサミアナタバコ（Nicotiana benthamiana）のLRR-RLP、RXEG1の結晶構造を報告する。得られた構造から、XEG1の特異的な認識には、主としてRXEG1のアミノ末端とカルボキシ末端にある外側にはみ出したループ領域（RXEG1(ID)）が関わっていることが明らかになった。この2つのループがXEG1の活性部位の溝に結合し、その酵素活性を阻害して、Phytophthoraのベンサミアナタバコへの感染を抑制する。XEG1が結合すると、RXEG1(ID)と保存された最後の4つのLRRを介して、RXEG1(LRR)とLRR型補助受容体BAK1との結合が促進され、RXEG1を介した免疫応答の引き金となる。アポRXEG1(LRR)、XEG1–RXEG1(LRR)、XEG1–BAK1–RXEG1(LRR)の構造の比較から、XEG1の結合はRXEG1(ID)のN末端領域のコンホメーション変化を引き起こし、RXEG1(LRR)のBAK1結合領域の構造の柔軟性を高めることが分かった。これらの変化によって、BAK1(LRR)を引き寄せるためにRXEG1(ID)の折りたたみを切り替えることができるようになる。我々のデータは、リガンドにより誘発されるLRR-RLPとBAK1のヘテロ二量体形成の保存された機構を明らかにしており、植物免疫におけるLRR-RLPの二重機能を示唆している。
